澱粉から酵素的に生成する非還元性糖質を広く検索したところ，土壌由来細菌 Arthrobacter globiformis M6株の培養上清中に未知非還元性糖質を見出した．この未知糖質の構造を決定したところ，グルコース4分子がα-1，4結合とα-1，6結合を交互に繰り返して環状化した新規環状四糖， cyclo -{→6)-α- D -Glc p -(1→4)-α- D -Glc p -(1→6)-α- D -Glc p -(1→4)-α- D -Glc p -(1→}であった．我々は，この糖質を環状マルトシルマルトース(CMM)と命名した． A. globiformis M6株の培養上清からCMM生成酵素を精製し，その諸性質を調べたところ，本酵素は，重合度3以上のマルトオリゴ糖や澱粉に作用してCMMを生成した．CMM生成機構を調べたところ，CMM生成酵素はマルトース単位でα-1，6分子間転移反応，およびα-1，6分子内転移反応を触媒することでCMMを生成することがわかった．このことから，本酵素は新規転移酵素であり，我々はこの酵素を6-α-マルトシルトランスフェラーゼ(6MT)と命名した．CMMの分解に関与する二つの酵素，CMM hydrolase (CMMase) およびα-グルコシダーゼを A. globiformis M6株の菌体破砕液から精製した．CMMaseはCMMに最もよく作用しマルトシルマルトース　(MM)　もしくはマルトースを生成するが，グルコースは生成しなかった．α-グルコシダーゼはCMMには作用しないが，MMやパノース，マルトースによく作用し，グルコースを生成した．CMMはCMMaseとα-グルコシダーゼの共同作用により最終的にグルコースにまで分解されることがわかった．M6株のゲノムDNAライブラリーから，6MT，CMMase，およびα-グルコシダーゼ遺伝子をクローニングした．これら遺伝子の塩基配列を解析したところ，6MTは623アミノ酸残基から，CMMaseは450アミノ酸残基から，α-グルコシダーゼは567アミノ酸残基から成ることがわかった．これらの酵素はいずれもそのアミノ酸配列中に，グリコシドヒドロラーゼファミリー13に属するα-アミラーゼファミリーに保存されている4カ所の共通領域が存在し，これらの酵素はα-アミラーゼファミリーに属することが示唆された．α-グルコシダーゼ遺伝子とCMMase遺伝子の間に，糖結合タンパク質をコードすると考えられる遺伝子が一つ，透過酵素をコードすると考えられる遺伝子が二つ見出された．これら遺伝子解析から， A. globiformis M6株はCMMを介した澱粉の資化経路を有している可能性が示唆された．