摘要：Točnost biosinteze proteina nadziru različiti kontrolni mehanizmi koji sprečavaju ili ispravljaju gre{ke u translaciji. Specifičnost aminoacil tRNA-sintetaza (aaRS) pri izboru i kovalentnom povezivanju pripadnih aminokiselina i tRNA ključna je u ovom procesu. Istraživanja u našem laboratoriju pokazala su da se specifičnost i učinkovitost sinteze seril-tRNA u kvascu i biljkama povećavaju tRNA-ovisnim prilagođavanjem veznog mjesta za serin u aktivnom mjestu seril tRNA-sintetaze (SerRS). Dakle, makromolekularni kompleksi tRNA i enzima imaju bolja katalitička svojstva od apoenzima. Naši rezultati kinetike pokazuju da se vezanjem tRNA bitno mijenja konformacija veznog mjesta za serin u enzimu divljeg tipa, dok je konformacijska promjena slabija kod enzima s mutacijama u aktivnom mjestu. Iako SerRS može aktivirati i serinu sličan treonin, stvaranje treonil adenilata smanjeno je u prisutnosti aminoacilacijski inaktivnog analoga tRNA. Time je pokazano da su interakcije između pripadne tRNA i SerRS bitne za točan izbor aminokiseline. Djelotvornost serilacije povećava se i interakcijom SerRS s nesintetaznim proteinom, peroksinom Pex21p. Ta neočekivana interakcija uočena je prvo in vivo, pretragom kvaščeve biblioteke u sustavu dvaju hibrida sa SerRS kao interakcijskim proteinom. Interakcija je potvrđena in vitro. Kinetički eksperimenti pokazali su da Pex21p djeluje kao aktivator SerRS, što ovu neobičnu interakciju čini biološki značajnom jer povećava učinkovitost aminoaciliranja.
