摘要：Resumo A dependência do pH do efeito específico ao CO2 (pCO2 = 30 torr) sobre os equilíbrios de oxigênio foi medida nas hemoglobinas de quatro espécies de peixe e um anfíbio: Leiostomus xanthurus (teleósteo marinho), Brachyplatystoma sp. (bagre da Amazônia), Hopiostermum littorale (cascudo, de respiração aérea), Lepidosiren paradoxa (pirambóia, peixe pulmonado de respiração aérea) e Typhlonectes compressicauda (um Ceciliídeo). O conteúdo de CO2 no sangue de peixe de respiração aérea e anfíbios é consideravelmente mais alto que os de respiração aquática, contudo, as hemoglobinas examinadas dos de respiração aérea não apresentou adaptação especial à carga aumentada de CO2. Embora o efeito do pH sobre os equilíbrios de oxigênio das diferentes hemoglobina tenha variado grandemente, do efeito de Root para o efeito de Bohr invertido, o efeito de CO2sobre a afinidade do oxigênio foi muito semelhante para todos, exceto para o bagre Brachyplatystoma sp., que foi um pouco maior. A queda na afinidade do oxigênio, efetuada pelo CO2, aumentou incrementando o pH para cada hemoglobina examinada. A mudança no efeito de Bohr, Δ log P50/Δ PH medida em pH 7.5 foi semelhante para todas as cinco hemoglobinas, cerca da metade da produzida pelo CO2 para a Hb A humana. Isto sugere que metade das cadeias de cada hemoglobina pode ter bloqueado os grupos aminos terminais.
其他摘要：Summary The pH dependence of specific effect of CO2 (pCO2 = 30 torr) on oxygen equilibria has been measured for the hemoglobins of four species of fish and one anphibian: Leiostomus xanthurus (marine teleost), Brachyplatystoma sp. (Amazonian catfish), Hoplosternum Littorale (air-breathing catfish), Lepidosiren paradoxa (air-breathing lung-fish), and Typhlonectes compressicauda (a Caecilian). The blood CO2, content of air-breathing fish and anphibians is considerably higher than that of water breathers, yet the hemoglobins examined from the air breathers showed no special adaptation to the increased CO2 load. Although the effect of pH on the oxygen equilibria of the different hemoglobins varied greatly from Root effect to reverse Bohr effet, the effect of CO2on the oxygen affinity was very similar for all but that of the catfish, Brapehyplatystoma sp., for which the effect was somewhat larger. The drop in oxygen affinity brought about by CO2 increased with increasing pH for each hemoglobin examined. The change in the Bohr effect, Δ log P50/Δ pH measured at pH 7.5 was similar for all five hemoglobins, about half that produced by CO2 for human Hb A, This suggests that half the chains of each hemoglobin may have blocked grupos terminais aminos.
