摘要：Resumo O sistema de hemoglobina do jaraquí, Prochilodus sp. consiste em componentes múltiplos de hemoglobina. O derivado oxidado elui como uma espécie de único peso molecular em experimentos de filtração. O derivado carboxi tem um peso molecular aparente de 60.000 determinado por filtração de gel. Uma mudança de 44 vezes no p1/2 ocorre entre pH 6,4 e 8,6 na solução da hemoglobina. Esta mudança aumenta 388 vezes sob a mesma faixa de pH na presença de 1mM de ATP. A cooperatividade da união do oxigênio, medida por n na equação de Hill, é maior que um em pH acima de 6,7, porém menor que um quando abaixo deste valor. O hemolisado apresentou efeito "Root", sendo apenas 44% saturado a pH 6,4 em presença de 1mM de ATP e equilibrado com ar a uma atmosfera. Em 30°C e pH 7,6 o sangue total processa-se abaixo de p1/2, 4,7 mm de Hg, menor que o de maioria dos outros teleósteos amazônicos. Ambas as velocidades de combinação do monóxido de carbono e velocidade de dissociação do oxigênio são dependentes do pH e ATP. Entre pH 6,2 e 8,8 a velocidade do COon aumenta 10 vezes. ATP reduz a velocidade em valores de pH Intermediários. A velocidade de Ooff aumenta 2,4 vezes entre pH 8,8 e 6,7. A adição de 1 mM de ATP produz um aumento de 4,5 vezes sobre a mesma faixa de pH. Os baixos valores de n abaixo de pH 6,7 e a heterogeneidade da combinação de CO e o processo de dissociação da combinação de O2 sugerem que os componentes da hemoglobina podem ser funcionalmente diferenciados e/ou existem diferenças intramolecular nas propriedades cinéticas das cadelas oc e β.
其他摘要：Summary The hemoglobin system ot the jaraqui, Prochilodus sp., consists of multiple hemoglobin components. The oxidized derivative elutes as a single molecular weight species in gel filtration experiments. The carboxy derivative has an apparent molecular weight of 60,000 as determined by gel filtration. A 44-fold change In p1/2 occurs between ph 6.4 and 8 6 in stripped hemoglobin solutions. This change increases to 388-fold over the same pH range in the presence of 1mM ATP, Cooperativity in oxygen binding, as measured by n in the Hill equation, is greater than one at pH values above 6.7 but less than one below this value. The hemolysate displays a Root effect, being only 44% saturated at pH 6.4 in the presence of 1 mM ATP and equilibrated with air at one atmosphere. At 30°C and pH 7.6 the whole blood possesses a low p 4.7 mm Hg lower than that of many other Amazonian teleosts. Both the carbon monoxide combination rate and the oxygen dissociation rate are pH and ATP dependent. Between pH 6.2 and 8.8 the COon rate increases 10-fold. ATP reduces the rate at intermediate pH values. The O2off rate increases 2.4-fold between pH 8.8 and 6.7. Addition of 1 mM ATP causes a 4.5-fold Increase over the same pH range. The low n values below pH 6.7 and the heterogeneity of the CO combination and O3 dissociation processes suggests that the hemoglobin components may be functionally differentiated and/or intra-molecular differences exist in the kinetic properties of oc and β like chains.
