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文章基本信息

  • 标题:Estudos funcionais dos componentes separados da hemoglobina de um bagre de respiração aérea, Hoplosternum littorale (Hancock)
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  • 作者:Garlick, Robert L. ; Bunn, H. Franklin ; Fyhn, Hans Jorgen
  • 期刊名称:Acta Amazonica
  • 印刷版ISSN:0044-5967
  • 出版年度:1978
  • 卷号:8
  • 期号:4
  • 页码:293-303
  • DOI:10.1590/1809-43921978084s293
  • 出版社:Instituto Nacional de Pesquisas da Amazônia
  • 摘要:Resumo Foram isoladas as duas hemoglobinas, I e II do bagre de respiração aérea obrigatória Hoplosternum llttorale. A hemoglobina não fracionada apresenta alta atividade de oxigênio, efeito Bohr alcalino normal e efeito Root. Tanto o efeito Bohr quanto o efeito Root são aumentados por 1mM ATP. A hemoglobina I fracionada apresenta uma atividade relativamente alta de oxigênio, um efeito Bohr Inverso entre pH 6.0 e 8,0 (Δlog p50/ΔpH >0). porém sem apresentar efeito Root. Adição de 1mM ATP à hemoglobina I causa uma redução acentuada na afinidade oxigênio, mudança a um efeito Bohr alcalino normal (Δlog p50/Δ pH>0) mas não no efeito Root. A hemoglobina II fracionada apresenta menor afinidade de oxigênio a pH baixo e maior afinidade de oxigênio a pH alto que a hemoglobina I. A hemoglobina II apresenta um efeito Bohr alcalino acentuado que só é ligeiramente aumentado por 1mM ATP e um efeito Root a pH baixo que é aumentado por 1mM ATP. As velocidades de dissociação de O2 observadas e combinação de CO com os componentes I e II apresentam diferenças paralelas às observadas nas medições de equilíbrio de oxigênio.
  • 其他摘要:Summary The two hemoglobins, I and II of the obligate air-breathing catfish, Hoplosternum littorale have been isolated. The unfractionated stripped hemoglobin has a high oxygen affinity, a normal alkaline Bohr effect, and a Root effect. Both the Bohr and Root effects are enhanced by 1 mM ATP. Stripped hemoglobin I has a relatively high oxygen affinity a reversed Bohr effect bethween pH 6.0 and 8.0 (Δlog P50/Δ pH>0) but no Root effect. Addition of 1 mM ATP to Hb I causes a marked reduction in the oxygen affinity, a change to a normal alkaline Bohr effect (Δlog P50/Δ pH>0), but no Root effect. Stripped hemoglobin II has a lower oxygen affinity at low pH and a higher oxygen affinity at high pH than does hemoglobin I. Hemoglobin II shows a large alkaline Bohr effect which is only slightly increased by 1 mM ATP and a Root effect at low pH which is enhanced by 1 mM ATP. The observed rates of O2dissociation and of CO combination with components I and II show differences which parallel those observed in the oxygen equilibrium measurements.
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