出版社：Grupo de Pesquisa Metodologias em Ensino e Aprendizagem em Ciências
摘要：A invertase (β-frutofuranosidase, EC 3.2.1.26) catalisa a hidrólise da sacarose em glicose e frutose, e é uma das mais simples carboidrases. Estas enzimas ocorrem amplamente na natureza e a sua presença tem sido relatada em microrganismos e plantas. As leveduras são as principais fontes industriais, a maioria das pesquisas sobre esta enzima se concentrou em invertase extraída de tal fonte. Este estudo extraiu e caracterizou invertase intracelular (Inv-I) e extracelular (Inv-E) de Kluyveromyces marxianus CCMB 322 isolada na região do semiárido baiano. Kluyveromyces marxianus CCMB 322 produz invertase intracelular e extracelular com características diferentes. A atividade ótima foi alcançada a um pH de aproximadamente 3,9 e 45ºC, para Inv-I e Inv-E. As invertases produzidas por K. marxianus CCMB 322 mostrou estabilidade térmica semelhante ao encontrado em outros estudos. Os valores de Km e Vmax da enzima Inv-I foram de 61.12mM e 5,56 µmol/mL.min-1, mas os valores de Km e Vmax da enzima Inv-E foram de 76,5mM e 0,364 µmol/mL.min-1. Invertases de K. marxianus têm uma afinidade elevada para a sacarose em comparação a enzimas obtidas de outras fontes.
其他摘要：Invertase (β-fructofuranosidase, EC 3.2.1.26) catalyzes sucrose hydrolysis into glucose and fructose and it is one of the simplest carbohydrases. These enzymes occur widely in nature and their presence has been reported in microorganisms and plants. Since yeasts are the main industrial source, most researches concerning this enzyme have focused on invertase extracted from such source. This study extracted and characterized inverted intracellular (Inv-I) and extracellular (Inv-E) of Kluyveromyces marxianus CCMB 322 isolated in the baiano semi-arid region. Kluyveromyces marxianus CCMB 322 produces intracellular and extracellular invertase with different characteristics. The optimum activity was achieved at approximately pH 3.9 and 45ºC, in Inv-I and Inv-E. The invertases produced by K. marxianus CCMB 322 showed thermal stability similar to that found in other studies. The Km and Vmax values of the Inv-I enzyme were 61.12mM and 5.56 µmol/mL.min-1, but the Km and Vmax values of the Inv-E enzyme were 76.5mM and 0.364 µmol/mL.min-1. Inverted from K. marxianus is a higher affinity for sucrose compared to enzymes from other sources.
