A utilização de proteínas miofibrilares de carne na elaboração de filmes comestíveis implica, inicialmente, na obtenção desta macromolécula, uma vez que ela é indisponível comercialmente. Assim, os objetivos deste trabalho foram a obtenção e caracterização de proteínas miofibrilares de carne bovina, em escala de laboratório, e a elaboração e caracterização da microestrutura de filmes à base dessas proteínas. As proteínas miofibrilares foram extraídas do músculo Semitendinosus bovino, pós rigor mortis, empregando-se uma técnica de extração por centrifugação diferencial em solução tampão, com diferentes concentrações salinas, segundo metodologia de EISELE & BREKKE [13] modificada neste trabalho. As proteínas, assim obtidas, foram liofilizadas (PML) e analisadas para determinação do teor de proteínas, de lipídios, de sais minerais, de cinzas e da umidade. A composição de aminoácidos foi determinada por cromatografia de troca iônica e o perfil eletroforético foi determinado em gel de poliacrilamida. Alguns filmes foram elaborados com 1g de PML/100g de solução, 60g de glicerol/100g de proteínas e ácido acético glacial para ajuste do pH=2,8. A microestrutura desses filmes foram analisadas por microscopia eletrônica de varredura. A PML, que apresentou teor de proteínas de 84,3%, foi composta de diversas frações de proteínas miofibrilares, com destaque para frações da miosina e da actina, segundo os resultados da eletroforese. Trabalhando-se a composição de aminoácidos, verificou-se que a maior contribuição energética das interações potenciais dos aminoácidos, foram as provenientes de ligações covalentes (58,3%), seguidas das interações iônicas (35,72%). A microestrutura do filme revelou uma estrutura pouco homogênea, porém coesa e densa e uma matriz protéica compacta e fina.

The use of meat myofibrillar proteins for edible film production involves initially the extraction of the macromolecule, since it is not commercially available. Thus, the objectives of this work were the extraction and characterization of bovine meat myofibrillar proteins, in laboratory scale, and the elaboration and characterization of the microstructure of these films. The myofibrillar proteins were extracted form the Semitendinosus bovine muscle, post rigor mortis, using a differential centrifugal technique in buffer solution, with different saline concentrations, modifying the Eisele and Brekke [13] method. The proteins were lyophilized (PML) and analyzed for protein, fat, mineral, ash and moisture content. The amino acid composition was determined by ionic exchange chromatography and the eletrophoretic profile was done using SDS-PAGE. Films having 1g of PML/100g of solution, 60g of glycerol/100g of proteins and pH maintained at 2.8 with acetic acid were used for the microstructure study using a scanning electronic microscope. The PML which presented 84.3% of protein content, was composed of several fractions of myofibrillar proteins, with emphasis for the myosin and actin fractions, according to the SDS-PAGE results. From the amino acid composition values, was verified that the main energetic contribution came from covalent links (58.3%), followed by the ionic interactions (35.7%). The films microstructure showed a poorly homogeneous structure, but with a protein matrix compact and smooth.